Etude de l’activité enzymatique d’une lipase végétale sous forme libre et immobilisée

Abstract

L’objectif de cette étude est la transformation des triglycérides en glycérol et d’acide gras avec l’hydrolyse des liaisons d’esters par voie enzymatique en utilisant la lipase extraite à partir de graines végétales. Parmi quatre sources végétales analysées qualitativement et quantitativement par un dosage enzymatique, les graines de ricin "Ricinus communis", présentent un pouvoir catalytique important par rapport aux d’autres sources et une stabilité d’activité, d’où ce sont des graines bien adaptée à notre étude, qui consiste en leur mise en valeur pour l’hydrolyse des esters. Les effets des agents physico-chimiques tels que le pH et la température sur l’hydrolyse de triglycérides en utilisant des fractions enzymatiques partiellement purifiées de la lipase de ricin "Ricinus communis" ont été étudiés. Le pH neutre 7.0 et la température de 40°C se sont avérés les plus favorables à la catalyse enzymatique et par conséquent à l’hydrolyse du lipide et quelques composés chimiques ajoutés au milieu réactionnel provoque une perturbation sur l’activité enzymatique soit en l’augmentant ou soit en l’abaissant. L’immobilisation de la lipase sur un support naturel "alginate de calcium" a provoqué la diminution de son activité enzymatique. Cependant, elle a permis d’augmenter sa stabilité thermique. Il a été possible de réutiliser la lipase immobilisée par inclusion plus de quatre fois. Enfin, le pouvoir catalytique de la lipase isolée a été également prouvé pour la réaction inverse, l’estérification, à travers des essais en milieu organique qui ont permis la détermination des conditions optimales de la réaction