Etude comparative et caractérisation de quelques peroxydases : standard et extraites de plantes

Abstract

Etude comparative et caractérisation des peroxydases : standard et extraites des plante Trois peroxydases d’origine végétales ont été caractérisées et les paramètres cinétiques ont été déterminés. Les peroxydases de navet et de courgette ont été extraites et les activités enzymatiques ont été calculées. Les résultats montrent qu’un pH de 7 et 6 et une température de 40°C donnent une activité enzymatique maximale des peroxydases extraites et de la peroxydase standard : HRP (peroxydase de raifort). Le cation Fe2+ est un activateur pour la peroxydase de courgette et d’HRP, tandis que l’urée, l’EDTA et les Ca2+ sont des inhibiteurs pour les mêmes peroxydases et l’EDTA et le Fe2+ sont des inhibiteurs pour la peroxydase de navet. Les peroxydases de navet et de raifort, conservent leurs stabilité pendant 2 h à 50°C, et la peroxydase de courgette parrait plus sensible à la température. La cinétique enzymatique des trois peroxydases est de type Michaelis-Menten par apport le peroxyde d’hydrogène et le phénol. Les vitesses maximales sont de 2.29.10-4, 2.7.10 -4 et de 4.87.10-4 mmol/min par apport le phénol pour les peroxydases de courgette, de navet et de raifot respectivement. Les peroxydases extraites montrent leurs capacité de décoloration du vert malachite avec des rendements de dégradation de plus de 93 %.