Séparation, purification et caractérisation de la lipase de Ricinus communis

Abstract

Le but de notre étude est d'extraire et purifier la lipase à partir de graines de ricin « Ricinus communis » et d’étudier l’influence de paramètres physico-chimiques sur l’activité enzymatique lors de la réaction d’hydrolyse de l’huile d’olive. L’extraction par précipitation à l’aide de l’acétone s’est avéré une méthode efficace et facile à mettre en oeuvre permettant d’atteindre un rendement de purification de 74% et une activité spécifique de 352 UI/mg protéines. Les résultats obtenus montrent que l'activité de la lipase est modulée par plusieurs facteurs physicochimiques tels que la température, le pH, la stabilité thermique, la concentration d’enzyme, ainsi l’effet de effecteurs chimique. La température optimale est égale à 40 °C avec un pH optimum au voisinage de 7. La cinétique d’hydrolyse de l’huile d’olive est du type Michaelien avec les constantes Km =28,85g/l et Vmax=16,39mg/min. La lipase est caractérisée par une grande thermo stabilité pendant 2 heures de traitement à 40 °C. L’énergie de désactivation est égale à 108 kJ/mol