Étude de la stabilité thermique et chimique d’une lipase végétale

Abstract

Le but de notre étude est d'extraire et purifier la lipase à partir de graines de ricin « Ricinus communis L» et d’étudier la stabilité thermique et chimique pour la lipase libre et réticulée ‘CLEAs’ lors de la réaction d’hydrolyse d’huile d’olive. L’extraction par précipitation à l’aide de l’acétone s’est avéré une méthode efficace et facile à mettre en oeuvre permettant d’atteindre un rendement de purification de 91.26 % pour la lipase libre. Les résultats obtenus montrent que l'activité de la lipase est modulée par plusieurs facteurs tels que le pH, la stabilité thermique, la masse d’enzyme, le temps de réaction ainsi la stabilité chimique. La température d’incubation optimale est égale à 35 °C avec un pH optimum au voisinage de 4 pour les deux formes. La lipase est caractérisée par une grande thermo stabilité pendant 1 heure de traitement à 40°C.