Étude de l'activité catalytique de la peroxydase dans un milieu organique

Abstract

Dans ce travail nous nous sommes intéressés à étudier le comportement catalytique de l’enzyme peroxydase extraite à partir de Navet ""BRASSICA CAMPESTER RAPIFERA"" en milieu organique. Pour cela, en premier lieu, l’enzyme a été extraite et purifiée afin d’obtenir un extrait à activité spécifique élevée ayant une certaine stabilité permettant de procéder à la réticulation qui le conditionnement adopté pour la mise en oeuvre en milieu organique. La deuxième étape consistait à optimiser les conditions d’agrégation en utilisant l’agent de réticulation le glutaraldehyde. Il s’est avéré que les conditions optimales permettant d’atteindre le maximum d’agrégation ayant l’activité la plus élevée étaient : une concentration d’enzyme (1 ml= 0.407 UI/ml), la concentration de l’agent d’agrégation : glutaraldehyde 0.8 %(v/v), une vitesse d’agitation de 200 rpm, et un temps de contacte est 3 h. L’étude du pouvoir catalytique de la peroxydase réticulée en milieu organique a été menée en prenant comme réaction modèle, la dégradation du phénol dans deux solvants organiques, l’acétone et l’heptane, en comparaison avec celle menée avec l’enzyme non réticulécen milieu aqueux. L’étude cinétique de l’enzyme libre et immobilisé montre un temps de contact de 15 min et de 50 min, et de rendement et une vitesse de dégradation de 51%,16.9 μmol/L.min, et (26.5%, 9.4μmol/L pour l’acétone et 26.8%, 11.2μmol/L.min pour l’heptane) respectivement. Enfin, l’étude spectrale par spectrophotométrie UV-visible montre que la dégradation de la molécule de phénol est efficace par les deux types d’enzymes (libre et réticulée)